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Da Biomembranen in ihrem Inneren wasserabweisend (hydrophob) sind, ist ihre Leitfähigkeit für Wassermoleküle sehr gering.

Die Wasserleitfähigkeit eines Aquaporinkanals beträgt dagegen bis zu 3 Milliarden Moleküle pro Sekunde.

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Die carboxy- und aminoterminalen Enden des Membranproteins liegen im Zellinneren.

In biologischen Membranen bilden Aquaporine Homotetramere, das heißt, dass sich vier einzelfunktionelle Porenproteine aneinanderlagern.

Einige Aquaporine können durch Quecksilberverbindungen, die kovalent an eine Cystein-Seitenkette in der Pore binden, verstopft werden. Insbesondere verhindern sie die Leitung von Protonen über die Membran, damit der für jede Zelle lebenswichtige Protonengradient nicht zerstört wird. Dies ist nicht selbstverständlich, da Wasser in der flüssigen Phase nicht als Einzelmolekül vorliegt, sondern als ein über Wasserstoffbrückenbindungen zusammenhängendes Netzwerk.

Aquaporine (AQP) sind Proteine, die Kanäle in der Zellmembran bilden, um den Durchtritt von Wasser und einigen weiteren Molekülen zu erleichtern (Membrantransport). Aquaporine kommen in allen Lebewesen mit Zellmembran vor; sie wurden in Archaeen, Bakterien und Eukaryoten gefunden.

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Eine besondere Rolle spielen die Loops B und E, welche jeweils eine kurze Helix bilden, die von beiden Seiten bis zur Mitte in die Membran eintauchen.

Auf jedem der beiden Loops, am Ende der beiden kurzen Helices, befindet sich ein charakteristisches Strukturmotiv, bestehend aus drei Aminosäuren (N–P–A, Asparagin–Prolin–Alanin), welches wesentlich zur Selektivität des Wasserkanals beiträgt.